Jotain yleistä ravinnon jodista

Kilpirauhashormonikin on vain proteiinia

Kilpirauhasen biokemiasta

http://de.wikibooks.org/wiki/Schilddr%C3%BCse:_Biochemie

Tyhjästä on paha nyhjästä, sanotaan Suomessa.

Ei voi muodostua kilpirauhasproteiinia, jos ei ole rakenneosia.

Harva nyt niin olematon sielu on , että vaatii itseltään kaikki kehon yli 30 000 eri proteiinialaatua toimivana, vaikka ei syö miltei mitään. Ihminen ei tosiaankaan toimi fotosynteesillä, vaan tarvitsee ruokaa ja juomaa ja hengitysilmaa saadakseen hyvää kuntoa. Onhan se tietysti mukavaa, kun voi paistatella päivää kuin auringonkukka. Kyllä valosta jotain vaikuttuu ihmiskehossakin, mutta proteiinit ylipäätänsä syödään ruoassa.

Miten kilpirauhashormoni muodostuu?

Ensinnäkin kilpirauhasen koko SURKASTUU MALNUTRITIOSSA, joten perusmäärä energiaa vaaditaan normaaliin kilpirauhaseen. Kaikki elimet surkastuvat, esim maksa, perna, sydän, lihakset jne.

Siis hyvin pahassa aliravitsemuksessa kilpirauhasella ei ole rahkeita toimia.

Mutta jos nyt kilpirauhanen sinänsä on normaalia kokoa, sen funktiojoukkoon kuuluu monta eri molekyylilaatua ja entsyymiä, joista tässä muutamasta:

AMINOHAPPO TYROSIINI (Tyr, Y) ravinnosta, tai fenylalaniini (Phe, F), joka kehossa muuttuu tyrosiiniksi, on kilpirauhasen runsaasti tarvitsema proteiiniryhmän aine ja kilpirauhanen asettaa sen kantamaan jodeja tyrosiinin aromaattisessa renkaassa. Silloin kun jodi on liittynyt aminohappoon, se on orgaanista jodia.

FENYLALANIINI on essentielli aminohappo ja siitä muodostuva TYROSIINI kehossa on vaativainen aineenvaihdunnaltaan. Sen muodostuminen fenylalaniinista vaatii molekulaarista happea, NADPH koentsyymiä, F4H pteridiiniä (foolihappo-koentsyymiä) ja erästä rautaoxygenaasia. Jokainen thyreoglobuliinimolekyyli kantaa 120 tyrosiini-molekyyliä.

http://helmut.hirner.at/physio/kapitel1a/frag17/thyroidea.htm

Kun AMINOHAPOT ovat asettuneet thyroglobuliini-proteiiniin, ne alkavat saada jodia ensin kahteen eri asemaansa.

http://instruction.cvhs.okstate.edu/Histology/HistologyReference/hrendo2.jpg

Yksi jodi yhdessä tyrosiinissa antaa monojodotyrosiinia MIT, joka roikkuu peptidisidoksella thyroglobuliinissa.

Kaksi jodia yhdessä tyrosiinissa antaa dijodotyrosiinia (DIT), joka roikkuu thyroglobuliinissa.

Sitten kaksi DIT-molekyyliä voi kytkeytyä peräkkäin ja muodostaa tetrajodotyrosiinia T4 ”Tyroksiinia”

Kilpirauhasessa on vain 8-10 % siinä tyroksiinimuodossaan (T4), arveltiin vuonna 1968. Suurin osa on DIT ja MIT-muodossa,jotka ovat oikeastaan resurssimuotoja. Mutta kun globuliini pilkkoutuu, niin T3 ja T4 vapautuu .

http://www.mcbonn.de/images/sddiag/SD_3.jpg

DEJODAASI , JODINAASI (TPO) EC 1.11.1.8 on olennaisen tärkeä entsyymi.

Sejodaasi-entsyymi ottaa T4 tyroksiinista 5-aseman jodin pois, jolloin molekyyli muuttuu aktiiviksi T3-molekyyliksi.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a5/Iodothyronine_deiodinase.png

Jodinaasin nimet: jodinase. Iodotyrosine deiodase. Iodotyrosine deiodinase. Thyroid peroxidase. Thyroperoxidase. TPO.

Reaktio jota se katalysoi:

2 iodide H(2)O(2) 2 H( ) 2 iodine 2 H(2)O

Kofaktori, jota se tarvitse on hemi.

Dejodaasi-tyyppi 1 on selenocysteiinin sisältävä entsyymi ja siis mm. muuttaa T4 muodon T3 muodoksi.

Tyrosiinien jodia käytetään taas uuteen synteesiin. Kolmas osa kokonaisjodista kiertää tällä tavalla ( säästösysteemi).

VASTA-AINEET tyreoideaperoksidaasia vastaan:

TPO-vasta-aineet. esiintyvät joissain kilpirauhasen tulehduksissa. Kroonista autoimmuunia tyreoidiitta sairastavilta on mitattavissa 90 prosentissa TPO vasta-aineita.

Korkeita tiittereitä tavataan myös Hashimoton struumassa ja primäärissä myxodeemassa.

THYREOGLOBULIINI kilpirauhasen kolloidissa

on iso molekyyli, mp paino 660 000, joten se antaa tilaa n. 120 tyrosiinin ”laiduntaa” ja saada jodejaan.

Jodidi vaatii myös tuon hemiä sisältävän peroksidaasientsyymin (TPO) toimintaa, että se aktivoituisi jodidista ”aktiiviksi jodiksi”, joka asettuu tyrosiinin fenoliseen renkaaseen; ( anti-thyreoperoxidaasi vasta-aineet, TPO Ab, ovat mitattavissa ja heijastavat autoimmuunia tyreoidiittia), jossa siis epäorgaanisen jodin käsittely on jumissa.

TSH ja kylmyys stimuloi kilpirauhasta erittämään hormonejaan.

Orgaanisesta jodista on 80 % tyroksiinissa (T4) ja miltei 20 % ehkä trijodotyroniinissa (T3), joka on nopeasti hajoavaa.Tablettimuotona T4 on myös pitkäikäisempää.

Jodin lisäksi kilpirauhasen rakenne ja kunto vaatii hyvän energia-ja proteiinistatuksen, mikä vastaa yleensäkin siitä elämän kipinästä ja mahdollisuuksista prestaatioon.

TRANSTHYRETIINI (TTR) kuljettaa kilpirauhashormoneja.

Mutta tulehdustilassa sen määrä vähenee ja sen takia sitä sanotaan ”anti-akuutinvaiheen proteiiniksi”.

MUTTA sitten ikäamyloidissa sitä taas tavataan ( ATTR-amyloidoosi).

On osoitettu geneettisiä transthyretiinivariantteja perinnöllisissä amyloidooseissa, useita mutaatioita tunnetaan(70- 80). Tästä proteiinista voi aiheutua amyloidin kertymiä silmiin, munuaisiin, sydämeen ja keskushermostoon, koska se tapaa tuntea beeta-amloidin ja sitoutua beeta-amyloidiin.

Kummallinen proteiini, miltei olematon ja näkymätön , kun toimii ja sitten kun ei toimi, on jo amyloiditauti. Kun ihminen on terve, TTR on olemassa. Kun on tulehdus ja aliravitsemus. sitä vähenee. ja sitten sen vähyys on hankala tekijä.

Siis jos asiat ovat hyvin, kilpirauhashormonien pääkuljettaja veressä on TTR. Ja ellen nyt syyttä liian pahaa pelkää, niin ilmeisesti hoitamatta jäänyt hypothyreoosi voi aiheuttaa, että aivojen sisällä voi TTR säätyä vähenemään substraatin puutteesta , mikä aiheuttaa luonnollsesti progredioivan dementoitumisen. Tästä voisi päätellä, että T4-lääkityksen -indikaatioina voi olla muitakin seikkoja kuin matala T4 ja korkea TSH. Ehkä se stimuloisi TTR-synteesiä. Tämä on hypoteesini. Ei ole syytä olla liian restriktiivinen tai välinpitämätön TSH:n normalisoinnissa.

LÄHDE: Foss TR, Wiseman RL, Kelly JW.

The pathway by which the tetrameric protein transthyretin dissociates. : Biochemistry. 2005 Nov 29;44(47):15525-33.

Miten transtyretiinistatuksen kytkee diagnostiikkaan, se on lisäksi nyt niitä vaikeita aivojen autonomian puolen molekyylejä.

LÄHDE: joka kuvaa miten TTR muuttuu amyloidogeeniseksi tai ainakin beeta-amyloidin havaitsevaksi.

Schreiber G.The evolutionary and integrative roles of transthyretin in thyroid hormone homeostasis. J Endocrinol. 2002 Oct;175(1):61-73.

Kilpirauhashormoneja sitovat plasmaproteiinit ovat albumiini, transthyretiini(TTR) ja T4- sitova globuliini. Ne eroavat luonteeltaan affiniteetissa ja T4- hormonin ja T3 hormonin vapauttamisnopeuksissa. Yhdessä ne muodostavat puskuritekijän, joka vastavaikuttaa kilpirauhashormonien läpimenoon vesifaasista rasva-faasin puolelle.Evoluution myötä nämä kolme tekijää ovat kudosesiintymisiltään muuttuneet toisistaan poikkeaviksi.

TTR muodostuu vain eutheriaaneissa ( istukallisissa ) ja kasvistasyövissä marsupiaaleissa ( imettäväisissä) . Kehityksen myötä sitä on alkanut muodostua myös mm kalanmaksassa. Maksasynteesiä intensiivisempi synteesi on todettu matelijoitten, lintujen ja imettäväisten aivojen plexus chorioideuksista, mutta ei kalojen tai amfibioitten plexus chorioideuksista, tai lajeista, joilla ei ole neocortex- rakennetta. Kaikki aivojen tekemä TTR erittyy aivonesteeseen, jossa se muodostaa pääasiallisimman kilpirauhashormonia sitovan proteiinin.

Ontogeenisen kehityksen aikana TTR synteesin maksimi plexus chorioideuksissa on samassa tahdissa kuin aivojen kasvu ja ilmenee maksimaalisen neuroblastireplikaation aikana.

TTR on vain yksi komponentti niitten tekijöitten verkostossa, mitkä määräävät kilpirauhashormonin jakaantumisen. Tämä selvittää, miksi laboratorio-olosuhteissa TTR- poistogeeninen hiiri ei osoita mitään poikkeavia anomalioita.

TTR affiniteetti T4-hormoniin verrattuna T3-hormoniin on suurempi eutheriaaneilla kuin matelijoilla tai linnuilla. Tällainen suosii T4:n kulkeutumista verestä aivoihin antaen täten enemmän substraattia aivoautonomian puolelle, jolloin aivoissa tuosta biologisesti vähemmän aktiivista T4:stä konvertoituu biologisesti aktiivia T3:muotoa erityisesti aivokudoksen dejodinaasien toimesta.

Evoluution aikana tapahtuva TTR:n affiniteetin muuttuminen käsittää sen alayksikössä N-terminaalisen alueen lyhenemisen ja hydrofiilisyyden lisääntymisen. TTR –geenissä on tällöin tapahtunut eräs asteittainen vaihde, joka perustuu yksittäisen emäksen muuttumiseen. Siis positiivista Darwinin mekanismia evoluutiossa ennen selkärankaisvaihetta. (Suom).

TRANSTYRETIINI (TTR)

aivoissa sitoutuu beeta-amyloidiin, kuten kirjoitin jo. Jos taas transtyretiinille on vasta-aineita, tämä sitoutuma estyy ja neuronaalisia filamentteja pääsee muodostumaan.( Arvelen että TTR- beeta amyloidi ehkä menee silppuroitumaan kuka ties).

When Stein introduced an antibody into the mouse brain that prevented transthyretin from binding with beta-amyloid protein, the mice developed early signs of neurofibrillary tangles and increased neuronal cell death. Johnson and Stein verified that this “good” cut product has similar protective effects in human brain tissue in vitro. The latter finding is particularly significant.”

http://de.wikipedia.org/wiki/Amyloidose#ATTR-Amyloidose

Siis transthyretiinin muodostusta pitäisi normaalisti olla.

Vaikeassa kakeksiassa ja proteiinienergia malnutritiossa (PEM) on alentunut pre-albumiini, albumiini ja transthyretiini.

Bovio G, Bettaglio R, Bonetti G, Miotti D, Verni PEvaluation of nutritional status and dietary intake in patients with advanced cancer on palliative care. Minerva Gastroenterol Dietol. 2008 Sep;54(3):243-50.

Mitataanko transthyretiiniä?

Kyllä ja sen puute heijastaa ALIRAVITSEMUSTA ja toisaalta sen puute on riski amyloiditaudille.

http://www.huslab.fi/ohjekirja/4618.html

Muistiin 23.7.2008 17:50

leamarketta kirjoitti:

Kilpirauhashormonikin on vain proteiinia

Kilpirauhasen biokemiasta

http://de.wikibooks.org/wiki/Schilddr%C3%BCse:_Biochemie

Tyhjästä on paha nyhjästä, sanotaan Suomessa.

Ei voi muodostua kilpirauhasproteiinia, jos ei ole rakenneosia.

Harva nyt niin olematon sielu on , että vaatii itseltään kaikki kehon yli 30 000 eri proteiinialaatua toimivana, vaikka ei syö miltei mitään. Ihminen ei tosiaankaan toimi fotosynteesillä, vaan tarvitsee ruokaa ja juomaa ja hengitysilmaa saadakseen hyvää kuntoa. Onhan se tietysti mukavaa, kun voi paistatella päivää kuin auringonkukka. Kyllä valosta jotain vaikuttuu ihmiskehossakin, mutta proteiinit ylipäätänsä syödään ruoassa.

Miten kilpirauhashormoni muodostuu?

Ensinnäkin kilpirauhasen koko SURKASTUU MALNUTRITIOSSA, joten perusmäärä energiaa vaaditaan normaaliin kilpirauhaseen. Kaikki elimet surkastuvat, esim maksa, perna, sydän, lihakset jne.

Siis hyvin pahassa aliravitsemuksessa kilpirauhasella ei ole rahkeita toimia.

Mutta jos nyt kilpirauhanen sinänsä on normaalia kokoa, sen funktiojoukkoon kuuluu monta eri molekyylilaatua ja entsyymiä, joista tässä muutamasta:

AMINOHAPPO TYROSIINI (Tyr, Y) ravinnosta, tai fenylalaniini (Phe, F), joka kehossa muuttuu tyrosiiniksi, on kilpirauhasen runsaasti tarvitsema proteiiniryhmän aine ja kilpirauhanen asettaa sen kantamaan jodeja tyrosiinin aromaattisessa renkaassa. Silloin kun jodi on liittynyt aminohappoon, se on orgaanista jodia.

FENYLALANIINI on essentielli aminohappo ja siitä muodostuva TYROSIINI kehossa on vaativainen aineenvaihdunnaltaan. Sen muodostuminen fenylalaniinista vaatii molekulaarista happea, NADPH koentsyymiä, F4H pteridiiniä (foolihappo-koentsyymiä) ja erästä rautaoxygenaasia. Jokainen thyreoglobuliinimolekyyli kantaa 120 tyrosiini-molekyyliä.

http://helmut.hirner.at/physio/kapitel1a/frag17/thyroidea.htm

Kun AMINOHAPOT ovat asettuneet thyroglobuliini-proteiiniin, ne alkavat saada jodia ensin kahteen eri asemaansa.

http://instruction.cvhs.okstate.edu/Histology/HistologyReference/hrendo2.jpg

Yksi jodi yhdessä tyrosiinissa antaa monojodotyrosiinia MIT, joka roikkuu peptidisidoksella thyroglobuliinissa.

Kaksi jodia yhdessä tyrosiinissa antaa dijodotyrosiinia (DIT), joka roikkuu thyroglobuliinissa.

Sitten kaksi DIT-molekyyliä voi kytkeytyä peräkkäin ja muodostaa tetrajodotyrosiinia T4 ”Tyroksiinia”

Kilpirauhasessa on vain 8-10 % siinä tyroksiinimuodossaan (T4), arveltiin vuonna 1968. Suurin osa on DIT ja MIT-muodossa,jotka ovat oikeastaan resurssimuotoja. Mutta kun globuliini pilkkoutuu, niin T3 ja T4 vapautuu .

http://www.mcbonn.de/images/sddiag/SD_3.jpg

DEJODAASI , JODINAASI (TPO) EC 1.11.1.8 on olennaisen tärkeä entsyymi.

Sejodaasi-entsyymi ottaa T4 tyroksiinista 5-aseman jodin pois, jolloin molekyyli muuttuu aktiiviksi T3-molekyyliksi.

http://upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/a/a5/Iodothyronine_deiodinase.png

Jodinaasin nimet: jodinase. Iodotyrosine deiodase. Iodotyrosine deiodinase. Thyroid peroxidase. Thyroperoxidase. TPO.

Reaktio jota se katalysoi:

2 iodide H(2)O(2) 2 H( ) 2 iodine 2 H(2)O

Kofaktori, jota se tarvitse on hemi.

Dejodaasi-tyyppi 1 on selenocysteiinin sisältävä entsyymi ja siis mm. muuttaa T4 muodon T3 muodoksi.

Tyrosiinien jodia käytetään taas uuteen synteesiin. Kolmas osa kokonaisjodista kiertää tällä tavalla ( säästösysteemi).

VASTA-AINEET tyreoideaperoksidaasia vastaan:

TPO-vasta-aineet. esiintyvät joissain kilpirauhasen tulehduksissa. Kroonista autoimmuunia tyreoidiitta sairastavilta on mitattavissa 90 prosentissa TPO vasta-aineita.

Korkeita tiittereitä tavataan myös Hashimoton struumassa ja primäärissä myxodeemassa.

THYREOGLOBULIINI kilpirauhasen kolloidissa

on iso molekyyli, mp paino 660 000, joten se antaa tilaa n. 120 tyrosiinin ”laiduntaa” ja saada jodejaan.

Jodidi vaatii myös tuon hemiä sisältävän peroksidaasientsyymin (TPO) toimintaa, että se aktivoituisi jodidista ”aktiiviksi jodiksi”, joka asettuu tyrosiinin fenoliseen renkaaseen; ( anti-thyreoperoxidaasi vasta-aineet, TPO Ab, ovat mitattavissa ja heijastavat autoimmuunia tyreoidiittia), jossa siis epäorgaanisen jodin käsittely on jumissa.

TSH ja kylmyys stimuloi kilpirauhasta erittämään hormonejaan.

Orgaanisesta jodista on 80 % tyroksiinissa (T4) ja miltei 20 % ehkä trijodotyroniinissa (T3), joka on nopeasti hajoavaa.Tablettimuotona T4 on myös pitkäikäisempää.

Jodin lisäksi kilpirauhasen rakenne ja kunto vaatii hyvän energia-ja proteiinistatuksen, mikä vastaa yleensäkin siitä elämän kipinästä ja mahdollisuuksista prestaatioon.

TRANSTHYRETIINI (TTR) kuljettaa kilpirauhashormoneja.

Mutta tulehdustilassa sen määrä vähenee ja sen takia sitä sanotaan ”anti-akuutinvaiheen proteiiniksi”.

MUTTA sitten ikäamyloidissa sitä taas tavataan ( ATTR-amyloidoosi).

On osoitettu geneettisiä transthyretiinivariantteja perinnöllisissä amyloidooseissa, useita mutaatioita tunnetaan(70- 80). Tästä proteiinista voi aiheutua amyloidin kertymiä silmiin, munuaisiin, sydämeen ja keskushermostoon, koska se tapaa tuntea beeta-amloidin ja sitoutua beeta-amyloidiin.

Kummallinen proteiini, miltei olematon ja näkymätön , kun toimii ja sitten kun ei toimi, on jo amyloiditauti. Kun ihminen on terve, TTR on olemassa. Kun on tulehdus ja aliravitsemus. sitä vähenee. ja sitten sen vähyys on hankala tekijä.

Siis jos asiat ovat hyvin, kilpirauhashormonien pääkuljettaja veressä on TTR. Ja ellen nyt syyttä liian pahaa pelkää, niin ilmeisesti hoitamatta jäänyt hypothyreoosi voi aiheuttaa, että aivojen sisällä voi TTR säätyä vähenemään substraatin puutteesta , mikä aiheuttaa luonnollsesti progredioivan dementoitumisen. Tästä voisi päätellä, että T4-lääkityksen -indikaatioina voi olla muitakin seikkoja kuin matala T4 ja korkea TSH. Ehkä se stimuloisi TTR-synteesiä. Tämä on hypoteesini. Ei ole syytä olla liian restriktiivinen tai välinpitämätön TSH:n normalisoinnissa.

LÄHDE: Foss TR, Wiseman RL, Kelly JW.

The pathway by which the tetrameric protein transthyretin dissociates. : Biochemistry. 2005 Nov 29;44(47):15525-33.

Miten transtyretiinistatuksen kytkee diagnostiikkaan, se on lisäksi nyt niitä vaikeita aivojen autonomian puolen molekyylejä.

LÄHDE: joka kuvaa miten TTR muuttuu amyloidogeeniseksi tai ainakin beeta-amyloidin havaitsevaksi.

Schreiber G.The evolutionary and integrative roles of transthyretin in thyroid hormone homeostasis. J Endocrinol. 2002 Oct;175(1):61-73.

Kilpirauhashormoneja sitovat plasmaproteiinit ovat albumiini, transthyretiini(TTR) ja T4- sitova globuliini. Ne eroavat luonteeltaan affiniteetissa ja T4- hormonin ja T3 hormonin vapauttamisnopeuksissa. Yhdessä ne muodostavat puskuritekijän, joka vastavaikuttaa kilpirauhashormonien läpimenoon vesifaasista rasva-faasin puolelle.Evoluution myötä nämä kolme tekijää ovat kudosesiintymisiltään muuttuneet toisistaan poikkeaviksi.

TTR muodostuu vain eutheriaaneissa ( istukallisissa ) ja kasvistasyövissä marsupiaaleissa ( imettäväisissä) . Kehityksen myötä sitä on alkanut muodostua myös mm kalanmaksassa. Maksasynteesiä intensiivisempi synteesi on todettu matelijoitten, lintujen ja imettäväisten aivojen plexus chorioideuksista, mutta ei kalojen tai amfibioitten plexus chorioideuksista, tai lajeista, joilla ei ole neocortex- rakennetta. Kaikki aivojen tekemä TTR erittyy aivonesteeseen, jossa se muodostaa pääasiallisimman kilpirauhashormonia sitovan proteiinin.

Ontogeenisen kehityksen aikana TTR synteesin maksimi plexus chorioideuksissa on samassa tahdissa kuin aivojen kasvu ja ilmenee maksimaalisen neuroblastireplikaation aikana.

TTR on vain yksi komponentti niitten tekijöitten verkostossa, mitkä määräävät kilpirauhashormonin jakaantumisen. Tämä selvittää, miksi laboratorio-olosuhteissa TTR- poistogeeninen hiiri ei osoita mitään poikkeavia anomalioita.

TTR affiniteetti T4-hormoniin verrattuna T3-hormoniin on suurempi eutheriaaneilla kuin matelijoilla tai linnuilla. Tällainen suosii T4:n kulkeutumista verestä aivoihin antaen täten enemmän substraattia aivoautonomian puolelle, jolloin aivoissa tuosta biologisesti vähemmän aktiivista T4:stä konvertoituu biologisesti aktiivia T3:muotoa erityisesti aivokudoksen dejodinaasien toimesta.

Evoluution aikana tapahtuva TTR:n affiniteetin muuttuminen käsittää sen alayksikössä N-terminaalisen alueen lyhenemisen ja hydrofiilisyyden lisääntymisen. TTR –geenissä on tällöin tapahtunut eräs asteittainen vaihde, joka perustuu yksittäisen emäksen muuttumiseen. Siis positiivista Darwinin mekanismia evoluutiossa ennen selkärankaisvaihetta. (Suom).

TRANSTYRETIINI (TTR)

aivoissa sitoutuu beeta-amyloidiin, kuten kirjoitin jo. Jos taas transtyretiinille on vasta-aineita, tämä sitoutuma estyy ja neuronaalisia filamentteja pääsee muodostumaan.( Arvelen että TTR- beeta amyloidi ehkä menee silppuroitumaan kuka ties).

When Stein introduced an antibody into the mouse brain that prevented transthyretin from binding with beta-amyloid protein, the mice developed early signs of neurofibrillary tangles and increased neuronal cell death. Johnson and Stein verified that this “good” cut product has similar protective effects in human brain tissue in vitro. The latter finding is particularly significant.”

http://de.wikipedia.org/wiki/Amyloidose#ATTR-Amyloidose

Siis transthyretiinin muodostusta pitäisi normaalisti olla.

Vaikeassa kakeksiassa ja proteiinienergia malnutritiossa (PEM) on alentunut pre-albumiini, albumiini ja transthyretiini.

Bovio G, Bettaglio R, Bonetti G, Miotti D, Verni PEvaluation of nutritional status and dietary intake in patients with advanced cancer on palliative care. Minerva Gastroenterol Dietol. 2008 Sep;54(3):243-50.

Mitataanko transthyretiiniä?

Kyllä ja sen puute heijastaa ALIRAVITSEMUSTA ja toisaalta sen puute on riski amyloiditaudille.

http://www.huslab.fi/ohjekirja/4618.html

Muistiin 23.7.2008 17:50

Lue lisää

Transthyretiini, T3 muodsotus ja Selenium

SELEENIN PUUTE alentaa TTR geenin ilmentymistä ja sitraatin kuljetusproteiinin geenin ilmentymistä myös koe-eläimen maksassa

LÄHDE:
KENDALL S. D. (1) ; CHRISTENSEN M. J. (1) Selenium deficiency decreases expression of the genes for transthyretin and citrate transport protein in rat liver Department of Food Science and Nutrition, Brigham Young University.Elsevier Science, New York, NY, ETATS-UNIS (1981) (Revue) 1997, vol. 17, no2, pp. 351-361 (43 ref.)

Suomennosta:

Dieetissä saatu seleeni säätelee selenoproteiinien geenien ilmenemää ja niihin kuuluu 1- tyypin jodotyroniini-5´-dejodinaasin geeni.

Mutta kuitenkaan näitten geenien säätely ei ole kaikki, mitä seleenin biologiset vaikutukset saattavat edustaa.

Jotta voitiin määritellä seleenin muita vaikutuksia tutkijat tekivät koejärjestelyn koe-eläimen seleenin käytön avulla.

Koe-eläimet( eräs rottalaji) sai Torula-hiivapohjaista seleenitöntä dieettiä ja samaa dieettiä seleenillä rikastettuna ( 0.5 mg/ kg rehua) 13 viikon ajan.

Kahden koe-eläinryhmän mRNA:ta käytettiin identifioitaessa koodaavaa DNA:ta (cDNA) käänteiskopioinnilla mRNA:sta käsin. Nämä cDNA:t koettimena määritettiin kvantitatiivisesti mRNA- pitoisuuksien eroja eri dieettiryhmissä.

Erot havaitsevaa cDNA:ta sekvensoitiin. DNA- sekvenssi-tietueita käytettiin identifioimaan ilmentyviä geenejä.

Analyysi paljasti, että mRNA pitoisuudet transthyretiinille (TTR) ja sitraatin kuljettajaproteiinille alenivat niissä eläimissä, joilla oli seleenin puutteineen rehu. Reduktio oli 44.7 % transthyretiinille ja 42.8 % sitraatinkuljettajaproteiinille.

Nämä tulokset viittavaat siihen, että koe-eläimissä dieetin seleeni sääti koordinoidusti kilpirauhashormonin aineenvaihduntaa

KOMMENTTI:
Siis normaali seleenin saanti dieetissä tarvitaan että transthyretiiniä (TTR) muodostuu ja että T3 aktivoituu esiin T4 muodosta dejodinaasientsyymillä.

Suom. leamarketta